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ATP合成酶的结构组成

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F1:水溶性球蛋白。它从基质的内膜突出,由0个亚基组成,如3α,3β,1γ,1δ和1ε。
的28nm的分辨率的X射线晶体分析证实,3个α和三个β亚基在橙色的花瓣结构交替排列,并且每个亚基是酶促活性在接合时我做到了。
核苷酸结合位点存在于α和β亚基中,其中β亚基的结合位点具有催化ATP合成或水解的活性。
线粒体F1动物也具有抑制蛋白,该蛋白,F1?具体地抑制ATP酶的活性,但能调节酶的活性的功能,它不抑制ATP的合成。
γ和ε亚基具有强亲和力并且结合形成总数。
α3,β3,它们一起旋转以调节三个β亚基的催化位点的打开和关闭。
亚基ε具有抑制ATP水解酶的功能,具有阻断氢离子通道和抑制氢离子泄漏的功能。
Fo:疏水蛋白复合物,其在内膜中是嵌合的并形成跨膜质子通道。
类型因种类而异。在细菌中,Fo由a,b,c和三个亚基组成。在叶绿体中,四个亚基IV,I,II和III对应。线粒体FA更复杂。
电子显微镜,多拷贝c亚基形成环状结构,被布置在12-mer的环c亚基的外侧亚基和B亚基的二聚体,由于亚单位和亚基δ亚基δ。
在佛子单元可结合到寡(这也是佛立的来源,认为错误,很多人是零,这其实是误解)。质子的功效非常小,它可以防止ATP的水解,它还可以保护和抵抗外部环境的变化。

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